α螺旋是蛋白质中最常见的二级结构之一。它也是以发现它的人命名的,因此也被称为鲍林-科里-布兰森α-螺旋。
由于发生的链内键合的类型和位置,α螺旋具有螺旋的外观。该结构具有棒状外观,内部线圈紧密。
它由胺(NH)和羰基(CO)之间形成的键组成。
NH的氢原子和CO的氧原子之间形成键。这是可能的,因为氧原子具有部分负电荷,而氢原子具有部分正电荷,这使得氢键成为可能,因为两个原子相互吸引。
大多数氢键的形成平均需要3.6个残基。此外,在α螺旋中,R基团总是指向结构的外部。这意味着螺旋的每一圈平均由3.6个残基组成。
氢键形成在肽主链上,而不是多肽的侧链上。侧链倾向于指向结构的N端。
阿尔法螺旋通常存在于形成羊毛和头发的角蛋白蛋白质中。尽管螺旋可以是左旋(逆时针方向),但在蛋白质中发现时,它是右旋(顺时针方向)。
这是因为当螺旋是左手时,R链之间的碰撞比右手时更多,也就是说,可能存在更多的空间碰撞。这意味着右手螺旋比左手螺旋更有效。
α螺旋在疏水条件下更容易形成,例如在细胞质膜中,因为氢键在亲水条件下相对较弱且不稳定。
此外,当涉及到蛋白质的二级结构时,α-螺旋比β-螺旋更能抵抗突变,并且比β-螺旋更强。
不同的氨基酸形成α螺旋的倾向不同,有些氨基酸形成螺旋的可能性要小得多。这就是所谓的螺旋倾向。例如,甘氨酸和脯氨酸的可能性和倾向性都很低。
β螺旋是由两条或多条平行β链通过氢键连接而成的结构。它们在两股或更多股之间形成螺旋结构。偶尔,金属离子有助于稳定结构。
可以形成右手和左手β螺旋。贝塔螺旋可以在贝塔股的两端或表面形成。
这两股被称为贝塔褶皱床单。当螺旋形成时,侧链和残基将实际排列并指向蛋白质结构的中心。
β-螺旋结构只出现在极少数蛋白质中。一个例子是甲烷八叠球菌的碳酸酐酶。在该酶中,发现在四条β链之间形成左旋β螺旋。
该酶中一个β-螺旋圈的长度为17个残基。不同β链之间形成的氢键起到稳定结构的作用。在UDP-N-乙酰氨基葡萄糖酰基转移酶分子中发现了左手β螺旋的另一个例子。
右旋β螺旋的一个例子是果胶酸裂解酶中发现的β螺旋。在这种情况下,每转有22个残留物。
在某些昆虫的抗冻蛋白中发现了β螺旋,包括云杉芽虫和黄粉虫甲虫。
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