ペプシンとペプシノーゲンの比較

ペプシンとペプシノーゲンはともにタンパク質で、哺乳類の胃液に含まれる。ペプシノゲンはペプシンの前駆体であるため、胃の中でペプシンを生成するには、ペプシノゲンまたは既に生成されたペプシンが酸性の環境である必要があります。この2つの化合物は、タンパク質消化の最初の消化ステップに重要です。一本のペプチド鎖が折りたたまれたペプシノーゲンがペプシンに変換されるとき、タンパク質の物理的、化学的性質にいくつかの変化が起こる。

ペプシン

ペプシンは、消化の際にタンパク質を加水分解するペプシノーゲンの活性型である。ペプシノーゲンからペプシンが生成されるためには、酸性環境（pH <~5）または以前に生成されたペプシンが存在することが必要である。ペプシンは、タンパク質をプロテアーゼ、ペプトン、ポリペプチドに分解するタンパク質加水分解酵素である。豚ペプシンAは、豚の胃粘膜から単離され、最も研究され商品化されているペプシンの一つです。

ペプシンは6つのらせん状の部分からなり、それぞれが10個以下のアミノ酸を含んでいる。また、塩基性アミノ酸残基はほとんどなく、酸性アミノ酸残基は44個あります。その結果、非常に低いpH値でも安定であり、さらに、複雑な3次構造と水素結合が構造の酸性安定性を支えている。ペプシノーゲン分子内の一連の結合構造の変化により、低pH環境下でペプシンが産生される。変換処理は5つのステップで行われます。プロセスの最初のステップは可逆的であり、残りは不可逆的である。そのため、第2段階を過ぎると、タンパク質はペプシノーゲンに戻ることができない。

ペプシノーゲン

ペプシノーゲンは、タンパク質の消化に使われるペプシンを形成するための不活性プレエンザイムである。また、N末端には44個のアミノ酸があり、変換の過程で放出される。ペプシノーゲンには、分泌部位によってペプシノーゲンIとペプシノーゲンIIがあります。

ペプシノーゲンIは主細胞から、ペプシノーゲンIIは幽門腺から分泌される。ペプシノーゲンの分泌は、迷走神経**、ガストリン、ヒスタミン**の影響を受けます。ペプシノーゲンIは主に胃に存在し、胃酸によって最も分泌される。ペプシノーゲンIIは、主に体内や胃静脈洞に存在する。

ペプシンとペプシノーゲンの違いは何ですか？

-ペプシンはタンパク質加水分解酵素であり、ペプシノーゲンはプレ酵素である。

-ペプシンは、ペプシノーゲンの活性型であり、ペプシンの不活性な前駆体である。

-ペプシンと異なり、ペプシノーゲンは主要な細胞や幽門腺から分泌されます。

-ペプシノーゲンは塩酸またはペプシンによってペプシンに変換される。

-ペプシンと異なり、ペプシノーゲンの分泌は迷走神経シミュレーション、ガストリン、ヒスタミン**によって調節される。

-ペプシノーゲンは中性でもアルカリ性でも安定ですが、ペプシンは安定ではありません。

-ペプシノーゲンとは異なり、ペプシンはタンパク質を加水分解します。