酵素・タンパク質

タンパク質や酵素は、多くのアミノ酸が直鎖状につながった生体高分子である。アミノ酸は、これらの高分子の基本的な構造および機能単位である。アミノ酸分子は、中央の炭素原子にアミノ基、側鎖（R基）、カルボキシル基、水素原子の4つの塩基が結合したものである。天然に存在するアミノ酸は基本的に20種類あり、その違いは側鎖（R-グループ）のみである。アミノ酸の並び方によって、タンパク質や酵素の構造や働きが決まってくるのです。

酵素

酵素は、生体分子として作用する3次元球状タンパク質の一種で、生体内の化学反応を触媒し、制御する特殊なものである。細胞内には何千種類もの酵素が存在します。これは、細胞内のほぼすべての反応に、それぞれ固有の酵素が必要だからである。通常、酵素は、対応する無触媒反応よりも何百万倍も速く細胞内反応を引き起こします。酵素の表面にある活性部位が、その特異性**を決定する。酵素特異性**の種類には、絶対特異性**、立体化学的特異性**、集団特異性**、鎖特異性**がある。活性部位とは、酵素表面の3次構造によって形成された割れ目や空洞のことである。活性部位には、特定の1つの化合物だけを結合するものもあれば、近縁の化合物群を結合できるものもある。酵素は触媒となる反応の影響を受けない。酵素活性に影響を与える要因は、温度、pH、基質濃度、酵素濃度の4つである。

プロテイン

タンパク質は、最も機能的かつ構造的に多様な生体高分子である。アミノ酸の重合体である。アミノ酸の配列は、その基本的な構造と機能を決定しています。タンパク質の基本的な機能は、酵素触媒、防御、輸送、支持、移動、調節、貯蔵である。タンパク質の構造は、一次、二次、三次、四次の4つのレベルで表現することができる。アミノ酸配列は、タンパク質の一次構造である。二次構造の形成は、ペプチド鎖中の基が規則正しく相互作用し、水素結合を形成しているためである。これにより、β（ベータ）折り畳み板とα（アルファ）ヘリックスまたはコイルという2つの異なる構造が作り出される。タンパク質分子が折りたたまれて結合することで、最終的に3次構造と呼ばれる立体構造が生まれます。ポリペプチドタンパク質は4次構造を持っています。

酵素とタンパク質の違いは何ですか？

-すべての酵素は球状のタンパク質ですが、すべてのタンパク質が球状であるわけではありません。タンパク質には球状のものと、そうでないもの（繊維状の部分が細長い構造をしている）があります。

-他のタンパク質とは異なり、酵素は触媒として働き、生体反応を触媒し、制御することができます。

-酵素は機能的なタンパク質であり、タンパク質には機能的なものと構造的なものがある。

-他のタンパク質とは異なり、酵素は基質特異性の高い**分子である。