インテグラルタンパク質とペリフェラルタンパク質

タンパク質は、1本以上のポリペプチド鎖からなる大きな分子と考えられています。ポリペプチド鎖は、アミノ酸がペプチド結合によって結合したものである。タンパク質の一次構造は、アミノ酸の配列によって決定することができます。ある遺伝子は多くのタンパク質をコードしています。これらの遺伝子は、アミノ酸の配列を決定し、その結果、一次構造を決定する。その存在から、インテグラルタンパク質とペリフェラルタンパク質は「細胞膜タンパク質」であると考えられている。これらのタンパク質は、通常、細胞が外部環境と相互作用する能力を担っています。

タンパク質全般

インテグラルタンパク質は、主に膜リン脂質二重層に存在するか、部分的に膜に沈んでいる。これらのタンパク質には、極性領域と非極性領域があります。極性頭部は二層膜表面から突出し、非極性領域はその中に埋め込まれている。通常、非極性領域のみが、リン脂質の脂肪酸テールと疎水性結合を形成することで、膜の疎水性コアと相互作用する。

膜の内面から外面に至るまで、膜全体を覆う完全なタンパク質を膜貫通タンパク質と呼ぶ。膜貫通型タンパク質では、突出した脂質層の両端が極性または親水性領域となる。中間領域は非極性で、表面に疎水性アミノ酸を持つ。これらのタンパク質を脂質二重層に埋め込むのに役立つのは、リン脂質分子の極性頭部とのイオン的相互作用、リン脂質分子の疎水性尾部との疎水的相互作用、脂質、糖脂質、オリゴ糖の特定領域との特異的**相互作用の3つのタイプである。

末梢性タンパク質

周辺タンパク質（外来タンパク質）は、リン脂質二重膜の最内層と最外層に存在する。これらのタンパク質は、リン脂質二重層の極性頭部と直接相互作用するか、あるいは内在性タンパク質と相互作用することによって、細胞膜にゆるく結合している。これらのタンパク質は、膜タンパク質全体の約20〜30％を占めている。

周辺タンパク質の多くは、膜の最内層や細胞質表面に存在する。これらのタンパク質は、脂肪鎖との共有結合か、リン脂質に結合したオリゴ糖によって結合したままである。

インテグラルタンパク質とペリフェラルタンパク質の違いは何ですか？

-周辺部タンパク質は細胞膜の表面に現れ、統合タンパク質は全体または一部が細胞膜の脂質層に沈んでいる。

-周辺タンパク質は脂質二重層に緩く結合しており、2つのリン脂質層の間の疎水性コアと相互作用しない。一方、インテグラルタンパク質は強固に結合しており、細胞膜の疎水性コアと直接相互作用している。このような理由から、インテグラルタンパク質の単離はペリフェラルタンパク質よりも困難である。

-マイルドな処理で周辺タンパク質を細胞膜から分離することは可能ですが、インテグラルタンパク質の分離にはマイルドな処理では十分ではありません。疎水性結合を切断するためには、洗浄剤が必要である。その結果、細胞膜からインタクトなタンパク質を単離することが可能になった。

-2つのタンパク質を細胞膜から分離した後、周辺部のタンパク質は中性水系バッファに溶解し、全体のタンパク質は中性水系バッファや**stuffに溶解しない。

-周辺タンパク質と異なり、脂質と結合すると全体的にタンパク質分解が起こる。

-赤血球のスペクトリン、ミトコンドリアのチトクロムCとATPase、電解質膜のアセチルコリンエステラーゼなどがその例である。インタクトなタンパク質の例としては、膜結合型酵素、薬物やホルモンの受容体、抗原、レチノイドなどが挙げられる。