整體蛋白與外周蛋白
蛋白質被認為是由一條或多條多肽鏈組成的大分子。多肽鏈是由肽鍵結合在一起的氨基酸組成的。蛋白質的一級結構可以由氨基酸序列決定。某些基因編碼許多蛋白質。這些基因決定了氨基酸的序列，從而決定了它們的一級結構。由於其存在，整體蛋白和外周蛋白被認為是“質膜蛋白”。這些蛋白質通常負責細胞與外界環境相互作用的能力。
整體蛋白質
整體蛋白主要存在於膜磷脂雙層中或部分浸沒於膜中。這些蛋白質在它們上有極性和非極性區域。極性頭從雙層表面突出，而非極性區域則嵌入其中。通常只有非極性區域與膜的疏水核相互作用，通過與磷脂的脂肪酸尾形成疏水鍵。
從內表面到外表面橫跨整個膜的完整蛋白質稱為跨膜蛋白。在跨膜蛋白質中，伸出脂質層的兩端都是極性或親水性區域。中間區域是非極性的，表面有疏水性氨基酸。三種類型的相互作用有助於將這些蛋白質嵌入脂質雙層中，即與磷脂分子極性頭的離子相互作用、與磷脂分子疏水性尾部的疏水性相互作用以及與脂質、糖脂或低聚糖某些區域的特**相互作用。
外周蛋白
外周蛋白（外源蛋白）存在於磷脂雙層膜的最內層和最外層。這些蛋白質通過直接與磷脂雙層膜的極性頭相互作用或通過與整體蛋白的相互作用而與質膜鬆散結合。這些蛋白質約佔總膜蛋白的20-30%。
大多數外周蛋白存在於膜的最內層或胞質表面。這些蛋白質通過與脂肪鏈的共價鍵或通過寡糖與磷脂結合而保持結合。
整體蛋白和外周蛋白有什麼區別？
•外周蛋白出現在質膜表面，而整體蛋白則全部或部分沉入質膜脂質層。
•外周蛋白與脂質雙層鬆散結合，在兩層磷脂之間不與疏水核心相互作用。相反，整體蛋白緊密結合，直接與質膜的疏水核心相互作用。由於這些原因，整體蛋白的分離比外周蛋白更困難。
•溫和處理可用於從質膜分離外周蛋白，但對於分離整體蛋白，溫和處理是不夠的。為了打破疏水鍵，需要使用清潔劑。因此，可以從質膜中分離出完整的蛋白質。
•從質膜分離出這兩種蛋白質後，外周蛋白可溶解在中性水緩衝液中，而整體蛋白質則不能溶解在中性水緩衝液或**物中。
•與外周蛋白不同，整體蛋白溶解時與脂質相關。
•外周蛋白的例子有紅細胞的光譜蛋白、線粒體的細胞色素C和ATP酶以及電plax膜中的乙酰膽鹼酯酶。完整蛋白的例子有膜結合酶、藥物和激素受體、抗原和視紫紅質。
