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α-アミラーゼとβ-アミラーゼの主な違いはα-アミラーゼは消化酵素であり、β-アミラーゼは果実が成熟し種子が発芽する酵素である。
α-アミラーゼは炭水化物の消化酵素で、β-アミラーゼは果実が成熟し種子が発芽する酵素である。α-アミラーゼは動物に大量に存在する。一方で、β-アミラーゼは植物に大量に存在する。哺乳類の消化系分泌α-アミラーゼ逆に、β-アミラーゼは、植物、真菌、細菌細胞または動物細胞から分泌される。
α-アミラーゼは1,4-とも呼ばれるα-D-グルカン-グルカン加水分解酵素とグリコーゲン酵素;一方、β-アミラーゼは1,4-とも呼ばれるα-D-グルカン麦芽加水分解酵素、グリコーゲン酵素またはグリコーゲン。α-アミラーゼのEC値は3.2.1.1であった。β-アミラーゼのEC値は3.2.1.2であった。α-アミラーゼの最適pH値は6.7~7である。β-アミラーゼの最適pHは4〜5である。
α-アミラーゼは主に基質上の任意の場所に作用する。コインの反対側には、β-アミラーゼは主に非還元端に作用し、グリコシド結合の分解をもたらす。α-アミラーゼの作用比β-アミラーゼが速い。一方、β-アミラーゼの作用比α-アミラーゼが遅い。
α-アミラーゼは高温や重金属イオンなどの環境条件に敏感ではないが、低pHで失活する。β-アミラーゼは温度や重金属イオンなどの環境条件に非常に敏感であり,通常は低pHで安定している。
α-アミラーゼ | β-アミラーゼ |
哺乳動物の消化系から生じる消化酵素 | 主に植物細胞から生じる果実成熟と種子芽生え酵素である。 |
EU番号 | |
EC番号3.2.1.1 | EC番号3.2.1.2 |
プロダクション | |
動物の消化系が生み出す | 真菌、細菌、植物、いくつかの動物細胞から発生します。 |
カルシウム依存性 | |
カルシウムは必須です | カルシウムは必要ない |
最適PH値 | |
最適pHは6.7~7 | その最適pH値は4~5 |
アクションフィールド | |
基板上のどこにでも作用します | 基板の非還元端に作用する |
どうさそくど | |
比β-アミラーゼが速い | 比α-アミラーゼが遅い |
敏感 | |
高温や重金属イオンに敏感ではありません | 高温、高温、重金属イオンに非常に敏感です |
低PH値の場合 | |
α-アミラーゼは低pHでは活性化しない | β-アミラーゼは低pHで活発である |
α-アミラーゼは通常、動体内の主な消化酵素として用いられる。その主な機能は哺乳動物の消化系である。糖酵素とも呼ばれています唾液中の濃度は非常に高く、哺乳動物の体の消化系に入る炭水化物を部分的に消化することができる。
α-アミラーゼのEC値は3.2.1.1であった。α-アミラーゼの最適pHは6.7〜7であった。これはα-アミラーゼは低pH濃度で不活性を維持する。カルシウム含有量対α-アミラーゼの機能は極めて重要である。その主な機能は、炭水化物の長鎖分子を麦芽三糖や麦芽糖などの小分子に変換することである。
α-アミラーゼは高温と重金属イオン濃度に敏感ではなく、効率的で迅速な酵素製剤である。各酵素の基質に対する作用は特定であるが、α-アミラーゼは基質のどこでも作用する。
β-アミラーゼは植物体内の果実が成熟し発芽する種子酵素である。その主な機能は植物、細菌、真菌、いくつかの動物細胞に作用することである。糖原とも呼ばれています植物細胞中の濃度が高い。植物や果物の発育にも関与しています
β-アミラーゼのEC値は3.2.1.2であった。β-アミラーゼの最適pHは4〜5である。これはβ-アミラーゼは低pH濃度で有効かつ活性である。すべての動物が関与しているわけではありませんβ-アミラーゼの発生。濃度の多少はその機能にとって重要ではありませんが、必要かもしれません。β-アミラーゼはデンプンを破壊または麦芽糖に分解し、果物の成熟と甘味をもたらす。
β-アミラーゼは効率が低く、作用も非常に遅い。各酵素の基質に対する作用は特定である。同じβ-アミラーゼは主に非還元端に作用し、第2のグリコシド結合の破断をもたらす。β-アミラーゼは高温、高温、重金属イオンに非常に敏感である。
以上の議論はα-アミラーゼは炭水化物消化の酵素で、β-アミラーゼは果実が成熟し種子が芽生える酵素である。