充氧的(oxygenated)和脱氧血红蛋白(deoxygenated hemoglobin)的区别

血红蛋白是一种存在于红血球中的蛋白质，它将氧气从肺部输送到人体组织和**，将二氧化碳从人体组织和**输送到肺部。血红蛋白有两种状态：氧合血红蛋白和脱氧血红蛋白。氧合血红蛋白和脱氧血红蛋白的关键区别在于，氧合血红蛋白是血红蛋白与四个氧分子结合的状态，而脱氧血红蛋白是血红蛋白与氧的非结合状态。氧合血红蛋白呈鲜红色，而脱氧血红蛋白呈暗红色。

内容1。概述和主要区别2。什么是血红蛋白3。什么是氧合血红蛋白4。什么是脱氧血红蛋白4。并列比较-氧合血红蛋白与脱氧血红蛋白5。摘要

什么是血红蛋白(hemoglobin)？

血红蛋白（Hb）是一种复杂的蛋白质分子，存在于红细胞中，使红细胞呈现典型的形状（圆形，中心窄）。血红蛋白的关键作用包括将氧气从肺部输送到人体组织，与二氧化碳交换，将二氧化碳从人体组织输送到肺部，再与氧气交换。血红蛋白分子包含四个多肽链（蛋白质亚基）和四个血红素基团，如图01所示。四条多肽链代表两条α-球蛋白链和两条β-球蛋白链。血红素是血红蛋白分子中一种重要的卟啉化合物，它的中心有一个铁原子。血红蛋白分子的每个多肽链都包含一个血红素基团和一个铁原子。铁原子对血液中氧和二氧化碳的运输至关重要，它是红血球红色的主要贡献者。血红蛋白也被称为mettaloprotein，因为它含有铁原子。

组织和**的供氧至关重要。细胞通过有氧呼吸（氧化磷酸化）获得能量，利用氧气作为电子受体。能量的产生是细胞新陈代谢和功能优化所必需的。血红蛋白蛋白促进了氧气供应。因此血红蛋白也被称为血液中的携氧蛋白。

血液中血红蛋白含量低称为贫血。贫血可引起多种疾病。血液中血红蛋白浓度低有不同的原因。缺铁是主要原因，而过度节食、不健康的生活方式、一些疾病和癌症也是造成缺铁的原因。

血红蛋白分子有四个与四个Fe+2原子相关的氧结合位点。一个血红蛋白分子最多可携带四个氧分子。因此，血红蛋白可以被氧饱和或不饱和。血氧饱和度是血红蛋白的氧结合位点被氧所占据的百分比。换句话说，它测量的是氧饱和血红蛋白相对于总血红蛋白的比例。血红蛋白的这两种状态被称为氧合血红蛋白和脱氧血红蛋白。

图1血红蛋白结构

什么是氧合血红蛋白(oxygenated hemoglobin)？

当血红蛋白分子与氧分子结合并饱和时，血红蛋白与氧的结合称为氧合血红蛋白（oxyhboxb）。氧合血红蛋白是在生理呼吸（通气）过程中形成的，此时氧分子与红血球中血红蛋白的血红素基团结合。氧合血红蛋白的产生主要发生在肺泡附近的肺毛细血管，在那里发生气体交换（吸入和呼气）。氧与血红蛋白结合的亲和力受pH值的影响很大。当pH值较高时，结合氧与血红蛋白的亲和力很高，但随着pH值的降低而降低。肺中的pH值通常较高，而肌肉中的pH值较低。因此，这种pH条件的差异有助于氧的附着、运输和释放。因为在肺附近有很高的结合亲和力，氧与血红蛋白结合，生成氧血红蛋白。当氧血红蛋白由于低pH到达肌肉时，它溶解并向细胞释放氧气。人类血液中的正常含氧量被认为在95-100%之间。充氧血液呈鲜红色（深红色）。当血红蛋白以含氧形式存在时，它也被称为血红蛋白的R状态（放松状态）。

图2：氧合血红蛋白

什么是脱氧血红蛋白(deoxygenated hemoglobin)？

脱氧血红蛋白是不与氧结合的血红蛋白。脱氧血红蛋白缺乏氧气。因此这种状态被称为血红蛋白的T状态（紧张状态）。在低pH环境下，当氧合血红蛋白释放出氧气并与二氧化碳在肌细胞质膜附近交换时，可以观察到脱氧血红蛋白。当血红蛋白对氧结合的亲和力较低时，它输送氧气并转化为脱氧血红蛋白。

图3：充氧和缺氧的血液流过身体

充氧的(oxygenated)和脱氧血红蛋白(deoxygenated hemoglobin)的区别

总结 - 充氧的(oxygenated) vs. 脱氧血红蛋白(deoxygenated hemoglobin)

血红蛋白是一种重要的蛋白质，存在于红血球中，能够将氧气从肺部输送到人体组织，并将二氧化碳从人体组织输送到肺部。由于氧的结合，血红蛋白有两种状态。它们是氧合血红蛋白和脱氧血红蛋白。氧合血红蛋白是氧分子附着在铁原子上形成的。脱氧血红蛋白是当氧分子从血红蛋白分子中释放出来时形成的。这是氧合血红蛋白和脱氧血红蛋白之间的关键区别。氧的附着和释放主要受pH值和氧分压的影响。

参考文献：1。托马斯、卡罗琳和安德鲁·B·伦布。“血红蛋白生理学”，血红蛋白生理学| BJA教育|牛津学术。牛津大学出版社，2012年5月15日。网状物。2017年2月20日。人类血红蛋白的结构-功能关系〉，《贝勒大学学报》。医疗中心）。贝勒医疗保健系统，2006年7月。网状物。2017年2月20日