充氧的(oxygenated)和脫氧血紅蛋白(deoxygenated hemoglobin)的區別

血紅蛋白是一種存在於紅血球中的蛋白質,它將氧氣從肺部輸送到人體組織和器官,將二氧化碳從人體組織和器官輸送到肺部。血紅蛋白有兩種狀態:氧合血紅蛋白和脫氧血紅蛋白。氧合血紅蛋白和脫氧血紅蛋白的關鍵區別在於,氧合血紅蛋白是血紅蛋白與四個氧分子結合的狀態,而脫氧血紅蛋白是血紅蛋白與氧的非結合狀態。氧合血紅蛋白呈鮮紅色,而脫氧血紅蛋白呈暗紅色。...

充氧的(oxygenated)和脫氧血紅蛋白(deoxygenated hemoglobin)的區別

血紅蛋白是一種存在於紅血球中的蛋白質,它將氧氣從肺部輸送到人體組織和**,將二氧化碳從人體組織和**輸送到肺部。血紅蛋白有兩種狀態:氧合血紅蛋白和脫氧血紅蛋白。氧合血紅蛋白和脫氧血紅蛋白的關鍵區別在於,氧合血紅蛋白是血紅蛋白與四個氧分子結合的狀態,而脫氧血紅蛋白是血紅蛋白與氧的非結合狀態。氧合血紅蛋白呈鮮紅色,而脫氧血紅蛋白呈暗紅色。

內容1。概述和主要區別2。什麼是血紅蛋白3。什麼是氧合血紅蛋白4。什麼是脫氧血紅蛋白4。並列比較-氧合血紅蛋白與脫氧血紅蛋白5。摘要

什麼是血紅蛋白(hemoglobin)?

血紅蛋白(Hb)是一種複雜的蛋白質分子,存在於紅細胞中,使紅細胞呈現典型的形狀(圓形,中心窄)。血紅蛋白的關鍵作用包括將氧氣從肺部輸送到人體組織,與二氧化碳交換,將二氧化碳從人體組織輸送到肺部,再與氧氣交換。血紅蛋白分子包含四個多肽鏈(蛋白質亞基)和四個血紅素基團,如圖01所示。四條多肽鏈代表兩條α-球蛋白鏈和兩條β-球蛋白鏈。血紅素是血紅蛋白分子中一種重要的卟啉化合物,它的中心有一個鐵原子。血紅蛋白分子的每個多肽鏈都包含一個血紅素基團和一個鐵原子。鐵原子對血液中氧和二氧化碳的運輸至關重要,它是紅血球紅色的主要貢獻者。血紅蛋白也被稱為mettaloprotein,因為它含有鐵原子。

組織和**的供氧至關重要。細胞通過有氧呼吸(氧化磷酸化)獲得能量,利用氧氣作為電子受體。能量的產生是細胞新陳代謝和功能優化所必需的。血紅蛋白蛋白促進了氧氣供應。因此血紅蛋白也被稱為血液中的攜氧蛋白。

血液中血紅蛋白含量低稱為貧血。貧血可引起多種疾病。血液中血紅蛋白濃度低有不同的原因。缺鐵是主要原因,而過度節食、不健康的生活方式、一些疾病和癌症也是造成缺鐵的原因。

血紅蛋白分子有四個與四個Fe+2原子相關的氧結合位點。一個血紅蛋白分子最多可攜帶四個氧分子。因此,血紅蛋白可以被氧飽和或不飽和。血氧飽和度是血紅蛋白的氧結合位點被氧所佔據的百分比。換句話說,它測量的是氧飽和血紅蛋白相對於總血紅蛋白的比例。血紅蛋白的這兩種狀態被稱為氧合血紅蛋白和脫氧血紅蛋白。

充氧的(oxygenated)和脫氧血紅蛋白(deoxygenated hemoglobin)的區別

圖1血紅蛋白結構

什麼是氧合血紅蛋白(oxygenated hemoglobin)?

當血紅蛋白分子與氧分子結合並飽和時,血紅蛋白與氧的結合稱為氧合血紅蛋白(oxyhboxb)。氧合血紅蛋白是在生理呼吸(通氣)過程中形成的,此時氧分子與紅血球中血紅蛋白的血紅素基團結合。氧合血紅蛋白的產生主要發生在肺泡附近的肺毛細血管,在那裡發生氣體交換(吸入和呼氣)。氧與血紅蛋白結合的親和力受pH值的影響很大。當pH值較高時,結合氧與血紅蛋白的親和力很高,但隨著pH值的降低而降低。肺中的pH值通常較高,而肌肉中的pH值較低。因此,這種pH條件的差異有助於氧的附著、運輸和釋放。因為在肺附近有很高的結合親和力,氧與血紅蛋白結合,生成氧血紅蛋白。當氧血紅蛋白由於低pH到達肌肉時,它溶解並向細胞釋放氧氣。人類血液中的正常含氧量被認為在95-100%之間。充氧血液呈鮮紅色(深紅色)。當血紅蛋白以含氧形式存在時,它也被稱為血紅蛋白的R狀態(放鬆狀態)。

充氧的(oxygenated)和脫氧血紅蛋白(deoxygenated hemoglobin)的區別

圖2:氧合血紅蛋白

什麼是脫氧血紅蛋白(deoxygenated hemoglobin)?

脫氧血紅蛋白是不與氧結合的血紅蛋白。脫氧血紅蛋白缺乏氧氣。因此這種狀態被稱為血紅蛋白的T狀態(緊張狀態)。在低pH環境下,當氧合血紅蛋白釋放出氧氣並與二氧化碳在肌細胞質膜附近交換時,可以觀察到脫氧血紅蛋白。當血紅蛋白對氧結合的親和力較低時,它輸送氧氣並轉化為脫氧血紅蛋白。

充氧的(oxygenated)和脫氧血紅蛋白(deoxygenated hemoglobin)的區別

圖3:充氧和缺氧的血液流過身體

充氧的(oxygenated)和脫氧血紅蛋白(deoxygenated hemoglobin)的區別

氧合血紅蛋白與脫氧血紅蛋白
氧合血紅蛋白是血紅蛋白和氧的結合。 血紅蛋白與氧的非結合形式被稱為脫氧血紅蛋白。
氧分子的狀態
氧分子和血紅蛋白分子結合在一起。 氧分子不與血紅蛋白分子結合。
顏色
氧合血紅蛋白呈鮮紅色。 脫氧血紅蛋白呈暗紅色。
血紅蛋白狀態
這被稱為血紅蛋白的R狀態。 這被稱為血紅蛋白的T(緊張)狀態。
形成
氧合血紅蛋白是在生理呼吸過程中,氧分子與紅血球中血紅蛋白的血紅素基團結合而形成的。 當氧合血紅蛋白釋放出氧氣,並與肌肉細胞質膜附近的二氧化碳交換時,就會形成脫氧血紅蛋白。

總結 - 充氧的(oxygenated) vs. 脫氧血紅蛋白(deoxygenated hemoglobin)

血紅蛋白是一種重要的蛋白質,存在於紅血球中,能夠將氧氣從肺部輸送到人體組織,並將二氧化碳從人體組織輸送到肺部。由於氧的結合,血紅蛋白有兩種狀態。它們是氧合血紅蛋白和脫氧血紅蛋白。氧合血紅蛋白是氧分子附著在鐵原子上形成的。脫氧血紅蛋白是當氧分子從血紅蛋白分子中釋放出來時形成的。這是氧合血紅蛋白和脫氧血紅蛋白之間的關鍵區別。氧的附著和釋放主要受pH值和氧分壓的影響。

參考文獻:1。托馬斯、卡羅琳和安德魯·B·倫布。“血紅蛋白生理學”,血紅蛋白生理學| BJA教育|牛津學術。牛津大學出版社,2012年5月15日。網狀物。2017年2月20日。人類血紅蛋白的結構-功能關係〉,《貝勒大學學報》。醫療中心)。貝勒醫療保健系統,2006年7月。網狀物。2017年2月20日

  • 發表於 2020-10-26 22:10
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