α螺旋(alpha helix)和貝塔褶皺床單(beta pleated sheet)的區別
α螺旋和β摺疊片是多肽鏈中最常見的兩種二級結構。這兩個結構成分是摺疊多肽鏈過程中的第一個主要步驟。Alpha螺旋和Beta褶皺片的主要區別在於它們的結構；它們有兩種不同的形狀來完成特定的工作。
什麼是α螺旋(alpha helix)？
α螺旋是多肽鏈上氨基酸殘基的右旋螺旋。氨基酸殘基的範圍從4到40個不等。在頂部線圈的C=O基團的氧和底部線圈的N-H基團的氫之間形成的氫鍵有助於將線圈固定在一起。以上述方式，鏈中每四個氨基酸殘基就形成一個氫鍵。這種均勻的圖案賦予了它明確的特徵，如線圈的厚度，並規定了沿螺旋軸的每一整圈的長度。α-螺旋結構的穩定性取決於幾個因素。
紅色為O原子，藍色為N原子，綠色虛線為氫鍵
什麼是貝塔褶皺床單(beta pleated sheet)？
β摺疊片，又稱β摺疊片，是蛋白質二級結構的第二種形式。它包含β鏈，這些鏈通過至少兩個或三個主鏈氫鍵橫向連接，形成扭曲的褶皺薄片，如圖所示。β鏈是多肽鏈的延伸，它的長度一般等於3到10個氨基酸，包括延伸確認的主鏈。
過氧化氫酶晶體結構中的4鏈反平行β片片段。a）顯示相鄰鏈上肽NH和CO基團之間的反平行氫鍵（點）。箭頭表示鏈方向，電子密度輪廓勾勒出非氫原子。O原子是紅色的球，N原子是藍色的，為了簡單起見省略了H原子；側鏈只顯示在中央兩條β鏈的第一個側鏈C原子（綠色）b）邊上
在β-摺疊片中，多肽鏈彼此並排排列。由於結構的波浪狀外觀而得名“褶皺片”。它們通過氫鍵連接在一起。這種結構允許通過伸展多肽鏈形成更多的氫鍵。
α螺旋(alpha helix)和貝塔褶皺床單(beta pleated sheet)的區別
α-螺旋結構和β-摺疊片
α螺旋：
在這個結構中，多肽主鏈緊緊地圍繞著一個假想的軸，形成一個螺旋結構。它也被稱為螺旋鏈排列。
當多肽鏈被扭曲成螺旋狀時，α-螺旋結構的形成就發生了。這使得鏈中的所有氨基酸相互之間形成氫鍵（氧分子和氫分子之間的鍵）。氫鍵使螺旋保持螺旋形狀，形成緊密的線圈。這種螺旋形狀使α螺旋非常強。
氫鍵用黃點表示。
貝塔褶皺床單：
當兩個或多個多肽鏈片段相互重疊，形成一排氫鍵時，可以發現以下結構。它可以通過兩種方式發生：平行排列和反平行排列。
結構示例：
α螺旋：指甲或腳趾甲可以作為α螺旋結構的一個例子。
β褶片：羽毛的結構與β褶片的結構相似。
結構特點：
α-螺旋：在α-螺旋結構中，每轉一圈有3.6個氨基酸。所有的肽鍵都是反式的和平面的，並且肽鍵中的N-H基團指向同一個方向，與螺旋軸大致平行。所有肽鍵的C=O基團指向相反的方向，它們平行於螺旋軸。每個肽鍵的C=O基團與肽鍵的N-H基團結合形成氫鍵。所有的R-群從螺旋線向外指向。
β摺疊片：β摺疊片中的每個肽鍵都是平面的，具有反式構象。相鄰鏈上肽鍵的C=O和N-H基團在同一平面上，相互指向，在它們之間形成氫鍵。任何鏈中的所有R-群可以交替地出現在薄板平面的上方和下方。
定義：
References: “Protein Structure”. ChemWiki: The Dynamic Chemistry Hypertext “Protein Secondary Structure: α-Helices and β-Sheets” . Proteinstructures.com by Salam Al Karadaghi “Organic Chemistry”. The Virtual Cell Textbook “Beta Sheet”.Wikipedia Image Courtesy: “Helix electron density myoglobin 2nrl 17-32” By Dcrjsr – Own work (CC BY 3.0) via Comm*** Wikimedia “Protein secondary structure” by en:User:Bikadi (CC BY-SA 3.0) via Comm*** Wikimedia “1gwe antipar beta Sheet both” by Dcrjsr – Own work (CC BY 3.0) via Comm*** Wikimedia
