什么是α螺旋(alpha helix)？

α螺旋是蛋白质中最常见的二级结构之一。它也是以发现它的人命名的，因此也被称为鲍林-科里-布兰森α-螺旋。

由于发生的链内键合的类型和位置，α螺旋具有螺旋的外观。该结构具有棒状外观，内部线圈紧密。

它由胺（NH）和羰基（CO）之间形成的键组成。

NH的氢原子和CO的氧原子之间形成键。这是可能的，因为氧原子具有部分负电荷，而氢原子具有部分正电荷，这使得氢键成为可能，因为两个原子相互吸引。

大多数氢键的形成平均需要3.6个残基。此外，在α螺旋中，R基团总是指向结构的外部。这意味着螺旋的每一圈平均由3.6个残基组成。

氢键形成在肽主链上，而不是多肽的侧链上。侧链倾向于指向结构的N端。

阿尔法螺旋通常存在于形成羊毛和头发的角蛋白蛋白质中。尽管螺旋可以是左旋（逆时针方向），但在蛋白质中发现时，它是右旋（顺时针方向）。

这是因为当螺旋是左手时，R链之间的碰撞比右手时更多，也就是说，可能存在更多的空间碰撞。这意味着右手螺旋比左手螺旋更有效。

α螺旋在疏水条件下更容易形成，例如在细胞质膜中，因为氢键在亲水条件下相对较弱且不稳定。

此外，当涉及到蛋白质的二级结构时，α-螺旋比β-螺旋更能抵抗突变，并且比β-螺旋更强。

不同的氨基酸形成α螺旋的倾向不同，有些氨基酸形成螺旋的可能性要小得多。这就是所谓的螺旋倾向。例如，甘氨酸和脯氨酸的可能性和倾向性都很低。

什么是β螺旋(beta helix)？

β螺旋是由两条或多条平行β链通过氢键连接而成的结构。它们在两股或更多股之间形成螺旋结构。偶尔，金属离子有助于稳定结构。

可以形成右手和左手β螺旋。贝塔螺旋可以在贝塔股的两端或表面形成。

这两股被称为贝塔褶皱床单。当螺旋形成时，侧链和残基将实际排列并指向蛋白质结构的中心。

β-螺旋结构只出现在极少数蛋白质中。一个例子是甲烷八叠球菌的碳酸酐酶。在该酶中，发现在四条β链之间形成左旋β螺旋。

该酶中一个β-螺旋圈的长度为17个残基。不同β链之间形成的氢键起到稳定结构的作用。在UDP-N-乙酰氨基葡萄糖酰基转移酶分子中发现了左手β螺旋的另一个例子。

右旋β螺旋的一个例子是果胶酸裂解酶中发现的β螺旋。在这种情况下，每转有22个残留物。

在某些昆虫的抗冻蛋白中发现了β螺旋，包括云杉芽虫和黄粉虫甲虫。

α螺旋(alpha helix)和β螺旋(beta helix)的区别

1. 在α螺旋中，氢键在一条链（链内）内形成，而在β螺旋中，氢键位于两条或多条链（链间）之间。
2. β螺旋是一种较大的结构，因为它涉及两条或多条链之间的键合，而α螺旋是一种较小的结构，涉及单条链内的键合。
3. β螺旋在β折叠片之间形成，而α螺旋并非如此。
4. 在α螺旋中，残留物指向外部，而在β螺旋中，残留物指向内部。
5. 在α螺旋中，通常每转有3.6个残基，而在β螺旋中，每转有超过3.6个残基。
6. α螺旋通常形成，而β螺旋很少在蛋白质中形成。

比较α-螺旋和β-螺旋的表

总结

1. α螺旋是蛋白质中常见的二级结构，其中氨基和羰基之间形成氢键。
2. 同一类型的键合发生在β-螺旋上，但这次键合发生在链之间，而不是在一条链内。
3. 在α螺旋中，氨基酸残基向内指向结构中心，而在β螺旋中，氨基酸残基向外指向结构中心。
4. 由于空间碰撞，右手螺旋与α螺旋更稳定。
5. α-螺旋比β-螺旋的结构小，因为β-螺旋涉及两股或更多股之间的结合。
6. 在某些酶和某些昆虫的抗冻蛋白中发现了β-螺旋结构。
7. 与α螺旋相比，β螺旋更大，每转含有更多的残基。
8. 在蛋白质中发现了左旋和右旋α和β螺旋。