阿尔法(alpha)和β螺旋(beta helix)的区别

α螺旋和β螺旋之间的关键区别取决于它们在形成这些结构时形成的氢键类型。α螺旋形成分子内氢键，而β螺旋形成分子间氢键。

复杂蛋白质有四个结构层次-初级，二级，三级和四级。蛋白质的二级结构以不同的方向形成肽链。肽链由肽键结合的氨基酸序列组成。因此，蛋白质中有两种主要的二级结构：α螺旋和β螺旋。此外，还有其他二级结构称为β转弯和发夹结构。本文主要集中在α和螺旋之间的区别。

什么是α螺旋(alpha helix)？

蛋白质有四个结构层次的组织。其中α螺旋是蛋白质最常见的二级结构。而且，这个结构看起来像一根绕着中心轴缠绕的棒子。此外，α螺旋是右手螺旋。然而，左手螺旋也可能存在。在这里，肽键从氨基端到羧基端形成。氨基酸通过这些肽键相互连接。分子内氢键是形成α螺旋的主要原因。

图01：α螺旋

α螺旋的排列取决于蛋白质的亲水性和疏水性。如果氨基酸序列由大量的亲水性R（可变）基团组成，则R基团朝向水相。如果可变基团是疏水的，它们将伸出环境的疏水相。在这两种情况下，R群似乎延伸出螺旋结构。由于这些结构特征，α-螺旋更能抵抗突变。因此，氢键的存在稳定了α-螺旋结构。一个α螺旋平均每转有3.6个残基，因为氢键的形成需要3.6个残基。一些结构蛋白如胶原蛋白和角蛋白富含α螺旋。

什么是β螺旋(beta helix)？

β螺旋是蛋白质第二常见的二级结构。虽然它不像α螺旋那样常见，但β螺旋的存在在蛋白质结构中也起着重要作用。β螺旋的形成是通过两个平行排列或反平行排列的β片来实现的。这些片材然后形成螺旋结构。两条薄片链之间的分子间氢键有助于β螺旋的形成。

图02：β螺旋

β螺旋可以是右手的，也可以是左手的，这取决于它们的结合方式。当形成β螺旋时，两个β片的可变组将排列在螺旋的核心内。因此，形成β片的大多数基团具有疏水功能。

与α螺旋相反，17个残基在β螺旋中形成一圈。金属离子有能力激活β螺旋的形成。与α螺旋相似，氢键支持维持β螺旋的结构。碳酸酐酶和果胶裂解酶是两种富含β螺旋的蛋白质。

阿尔法(alpha)和β螺旋(beta helix)的共同点

α螺旋和β螺旋是蛋白质的两种二级结构。
氨基酸是这两种二级结构的单体。
此外，α螺旋和β螺旋的化学成分是碳、氢、氧、氮和硫。
而且，这两个二级结构都发展成为一个更高层次的组织。
此外，两者都是由氢键稳定的。
在这两种结构中，疏水性是由氨基酸的R基团决定的。

阿尔法(alpha)和β螺旋(beta helix)的区别

α螺旋和β螺旋的关键区别在于它们所显示的氢键类型。α螺旋显示分子内氢键，β螺旋显示分子间氢键。此外，α螺旋形成右手螺旋，而β螺旋可以形成右手螺旋和左手螺旋。所以，这也是α螺旋和β螺旋的显著区别。

此外，α-螺旋和β-螺旋之间的另一个区别是α-螺旋的形成是通过氨基酸序列的扭曲来实现的，而在β-螺旋形成中，平行或反平行的两个β片必然形成螺旋结构。

下面的信息图显示了关于α螺旋和β螺旋之间差异的更多信息。

总结 - 阿尔法(alpha) vs. β螺旋(beta helix)

α螺旋和β螺旋在识别和推断复杂的蛋白质结构中都很重要。这两种类型都是蛋白质的二级结构。然而，α螺旋是氨基酸序列的螺旋扭曲。相反，β螺旋的形成是通过平行或反平行β片的氢键形成的。此外，氢键以α-螺旋形式存在于分子内，而氢键以β-螺旋形式存在于分子间。另外，这两种结构都有一个R基团，决定了蛋白质的疏水性。因此，本文总结了α螺旋和β螺旋之间的区别。