主要区别-α螺旋和β折叠片

α螺旋和β板是蛋白质的两种不同的二级结构。α螺旋是多肽链的右手螺旋构象。在α-螺旋中，每个主链N-H基团向主链C=O基团提供一个氢键，该主链C=O基团被放置在四个残基中。在这里，氢键出现在多肽链中，以形成螺旋结构。β片由至少两个或三个主链氢键横向连接的β链组成；他们形成了一个普遍扭曲，褶皱床单。与α螺旋相反，β片中的氢键形成于一条链主链中的N-H基团和相邻链主链中的C=O基团之间。这是α螺旋和β折叠片之间的主要区别。

什么是α螺旋(an alpha helix)？

蛋白质由多肽链组成，根据多肽链折叠的形状，可分为初级、次级、三级和四级。α-螺旋和β折叠片是两种最常见的二级结构的多肽链。

蛋白质的α螺旋结构是由于其主链酰胺和羰基之间的氢键而形成的。这是一个右手螺旋，通常在多肽链中含有4到40个氨基酸残基。下图显示了α螺旋的结构。

一个氨基酸残基的N-H基团与另一个氨基酸的C=O基团之间形成氢键，该基团较早地位于4个残基中。这些氢键是创造α螺旋结构所必需的，螺旋的每一圈都有3.6个氨基酸残基。

R-基过大（即色氨酸、酪氨酸）或过小（即甘氨酸）的氨基酸不稳定α-螺旋。脯氨酸也不稳定α-由于其不规则的几何形状螺旋；它的R-基键回到酰胺基的氮上，造成空间位阻。此外，脯氨酸的氮上缺少氢阻止它参与氢键。除此之外，α-螺旋的稳定性取决于整个螺旋的偶极矩，这是由于参与氢键的C=O基团的单个偶极子引起的。稳定α-螺旋通常以带电荷的氨基酸结束以中和偶极矩。

A Hemoglobin molecule, which has four heme-binding subunits, each made largely of α-helices.

什么是贝塔褶皱床单(beta pleated sheet)？

β折叠片是另一种蛋白质二级结构。β片由至少两个或三个主链氢键横向连接的β链组成，形成一个通常扭曲的折叠片。通常，一条β链包含3到10个氨基酸残基，这些链与其他β链相邻排列，同时形成广泛的氢键网络。在这里，一条链主链中的N-H基团与相邻链主链中的C=O基团形成氢键。肽链的两端可以指定为N端和C端，以说明方向。N-末端表示肽链的一端，在那里可以得到游离胺基。类似地，C-末端代表肽链的另一个末端，在那里可以得到游离羧基。

相邻β 股可以形成氢键在反平行，平行，或混合安排。在反平行排列中，一个林分的N端与下一个林分的C端相邻。在平行排列中，相邻股线的N端朝向同一方向。下图显示了平行和反平行β链的结构和氢键模式。

a) anti parallel b) parallel

α螺旋(alpha helix)和贝塔褶皱床单(beta pleated sheet)的区别

形状

阿尔法螺旋：阿尔法螺旋是一个右手螺旋状结构。

β折叠片：β折叠片是一种片状结构。

形成

α螺旋：在多肽链中形成氢键以形成螺旋结构。

β折叠片：β折叠片由H键连接两条或更多β链而成。

债券

α螺旋：α螺旋有n+4h键。i、 e.一个氨基酸的N-H基团与另一个氨基酸的C=O基团形成氢键，氢键较早地位于4个氨基酸残基中。

β折叠片：相邻肽链的N-H和C=O基团之间形成氢键。

-r群

α-螺旋：氨基酸的R基团位于螺旋外。

贝塔褶皱表：-R组是直接向内部和外部的表。

数

α螺旋：可以是单链。

贝塔折叠片：这不能作为一个单一的贝塔链存在；必须有两个或更多。

类型

阿尔法螺旋：只有一种类型。

贝塔褶皱表：这可以是平行，反平行或混合。

品质

α螺旋：100度旋转，每转3.6个残基，1.5个Ao从一个α碳上升到第二个α碳

贝塔褶皱表：3.5奥之间的残余上升

氨基酸

α-螺旋：α-螺旋偏好氨基酸侧链，它可以覆盖和保护螺旋核心的主链氢键。β-折叠片：延伸的结构为氨基酸侧链留下最大的自由空间。因此，侧链较大的氨基酸更倾向于β-折叠结构。

偏爱

α-螺旋：α-螺旋偏爱丙氨酸、亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、组氨酸、赖氨酸、精氨酸等氨基酸。

Beta Pleated Sheet: Beta sheet prefers Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Image Courtesy:

“Alpha Helix Protein Structure” [Public Domain] via Comm*** Wikimedia

Zephyris通过Comm*** Wikimedia在英文维基百科（CC By-SA 3.0）发布的“血红素珠蛋白分子”

“平行与反平行”由Fvasconcellos——自己的作品。上传者根据Opabinia regalis的请求创建，通过公共维基媒体（公共领域）