變性(denaturation)和蛋白質復性(renaturation of protein)的區別

蛋白質變性與復性的關鍵區別在於，變性是蛋白質天然三維結構的喪失，而復性是變性蛋白質轉化為天然三維結構的過程。

蛋白質是生物體中重要的高分子之一。重要分子如酶、結構成分和抗體等是蛋白質。事實上，蛋白質是一種必需的大營養素。氨基酸是蛋白質的組成部分。氨基酸序列或多肽鏈形成相互作用，摺疊成具有生物活性的第四繫結構、三級結構或二級結構。

一旦一個蛋白質達到了它的三維結構，它就變得有功能了。有些因素可以展開或解開蛋白質。因此，變性是蛋白質失去其天然三維結構的過程。由於變性，蛋白質在生物學上變得不活躍。相比之下，復性是變性蛋白質轉化為其原始三維結構的過程。

什麼是蛋白質的變性作用(denaturation of protein)？

變性是一種蛋白質失去使其具有生物活性的四級結構、三級結構或二級結構的過程。在變性過程中，維持蛋白質分子三維結構的力被破壞。結果，蛋白質分子失去了它的自然屬性和生物活性。由於蛋白質摺疊，蛋白質變得具有生物活性。變性導致多肽鏈的展開，導致蛋白質的三維結構紊亂。一旦他們失去了他們的三維結構，他們就會失去功能或失去功能。

變性(denaturation)和蛋白質復性(renaturation of protein)的區別

圖01：蛋白質變性

蛋白質的變性可以通過施加一些外力或化合物來實現，如強酸或強鹼、濃無機鹽、有機溶劑、輻射或熱等。當細胞的蛋白質變性時，細胞死亡。最重要的是，當一種蛋白質變性時，它不能發揮其功能。例如，當酶變性時，它們不能催化生化反應。它們還表現出對蛋白質**的溶解度損失。

什麼是蛋白質復性(renaturation of protein)？

蛋白質的復性是將變性蛋白質轉換回其天然的三維結構。因此，它涉及到蛋白質分子失去原有結構後的重建。復性是變性的逆過程。復性有時是可逆的。然而，復性並不像變性那樣普遍和容易。蛋白質復性的一種方法是在PAGE或IEF蛋白質鑑定過程中，除去變性後的SDS和變性劑。當生理條件被放回原位時，蛋白質可能發生摺疊並恢復其原有的3D構象。