全酶(holoenzyme)和脫酶(apoenzyme)的區別

酶是一種生物催化劑，可以提高人體內化學反應的速率。它們是由氨基酸序列組成的蛋白質。酶參與化學反應而不被消耗。它們對底物和化學反應是特殊的。酶的功能由不同的非蛋白質小分子支持。它們被稱為輔助因子。它們有助於酶的催化作用。這些輔因子可以是金屬離子或輔酶，也可以是無機或有機分子。許多酶需要輔因子來激活並啟動催化功能。基於與輔因子的結合，酶有兩種形式，即脫酶和全酶。全酶和脫酶的關鍵區別在於，脫酶是酶的蛋白質組分，它是非活性的，不與輔因子結合，而全酶是酶的蛋白質組分和結合的輔因子，它創造了酶的活性形式。

什麼是全酶(holoenzyme)？

酶是在細胞中催化生化反應的蛋白質。大多數酶需要一個小的非蛋白質分子來啟動催化功能。這些分子被稱為輔因子。輔因子主要是無機或有機分子。輔助因子主要分為金屬離子和輔酶兩類。輔因子的結合對於酶的激活和化學反應的啟動是必不可少的。當酶的蛋白質組分與輔因子結合時，整個分子被稱為全酶。全酶具有催化活性。因此，它積極地與底物結合並提高反應速率。輔酶和酶鬆散結合，而假肢組與脫酶緊密結合。一些輔因子與酶的活性部位結合。結合後，它改變了酶的構象，增強了底物與酶活性部位的結合。

DNA聚合酶和RNA聚合酶是兩種全酶。DNA聚合酶需要鎂離子活化並引發DNA聚合。RNA聚合酶的催化作用需要sigma因子。

什麼是脫酶(apoenzyme)？

脫酶是與輔因子結合前的酶。換句話說，脫酶是酶中缺少輔因子的蛋白質部分。無催化活性和不完全性。它與輔酶結合後形成一個活性酶系統，並決定該系統對底物的特**。有許多輔因子與載脂蛋白酶結合形成全酶。常見的輔酶有NAD+、FAD、輔酶A、B族維生素和維生素C，與載脂酶結合的常見金屬離子有鐵、銅、鈣、鋅、鎂等，輔因子與載脂酶結合緊密或鬆散，將脫酶轉化為全酶。一旦輔因子從全酶中被去除，它又被轉化為無活性和不完全的脫酶。

輔因子在脫酶活性部位的存在是必要的，因為它們提供了酶的蛋白質部分不具備的基團或位點來催化反應。

圖01：脫酶和全酶

全酶(holoenzyme)和脫酶(apoenzyme)的區別

全酶與脫酶
全酶是一種活性酶，由一種與其輔因子結合的無酶組成。	脫酶是缺乏輔因子的蛋白質組分。
輔因子
全酶與其輔因子結合。	脫酶是不含輔因子的酶組分。
活動
全酶具有催化活性。	無催化活性。
完整性
全酶是完全的，可以啟動反應。	脫酶不完全，不能引發反應。
示例
DNA聚合酶，RNA聚合酶是全酶的例子。	天冬氨酸轉氨酶就是一個例子。

總結 - 全酶(holoenzyme) vs. 脫酶(apoenzyme)

酶是細胞的生物催化劑。它們降低了發生反應所需的能量。酶通過主動誘導底物轉化為產物來提高反應速率。它們專門催化反應而不進入反應。酶是由蛋白質分子組成的。這種酶的蛋白質部分被稱為脫酶。需要與非蛋白輔因子結合的小分子。當載脂酶與輔因子結合時，這種複合物被稱為全酶。全酶具有催化活性，可以引發化學反應。底物與全酶結合，而不是與脫酶結合。這就是全酶和脫酶的區別。