酶抑制剂是能够与酶结合以降低其催化活性的小分子和离子。酶抑制是生物系统中一种重要的调控机制。此外，它是许多药物用于有效降低疾病介导的酶活性的过程。酶抑制剂可分为不可逆和可逆两类。

什么是不可逆酶抑制剂(irreversible enzyme inhibitors)？

不可逆的抑制剂与酶紧密结合，因此与酶的解离非常缓慢。它们可以与目标形成共价键或非共价键。

许多重要的药物，如青霉素，是不可逆的酶抑制剂。青霉素是一种抗生素，能够通过共价结合转肽酶杀死细菌，从而阻止细菌细胞壁的合成。

另一个例子是阿司匹林，它与环氧化酶形成共价键，从而减少炎症过程。

不可逆抑制剂可分为三类：基团特**试剂、底物类似物和**抑制剂。

基团特**试剂可以结合到酶的特定氨基酸残基上并对其进行不可逆的修饰。因此，它们的特**较低，能够与许多酶相互作用。

底物类似物呈现与酶的底物相似的结构，并且可以共价修饰其活性位点残基。

**抑制剂是最特异的酶抑制剂。它们作为底物与酶结合，并通过催化反应进行处理。然后，催化作用产生一种中间体，使酶共价失活。

什么是可逆酶抑制剂(reversible enzyme inhibitors)？

可逆抑制剂与酶形成非共价键。它们的特点是迅速脱离目标。

可逆抑制剂可分为两大类，竞争性和非竞争性抑制剂。

当酶能与其活性位点结合时，可逆抑制剂是竞争性的，或者与形成酶-抑制剂复合物（EI）的抑制剂结合，或者与形成酶-底物复合物的底物结合。

在这种竞争抑制的情况下，酶与底物或抑制剂的结合是相互排斥的：酶不能同时与抑制剂和底物结合。

酶的催化活性的降低是通过降低酶-底物复合物的比例来实现的。

提高底物浓度可以减轻酶的抑**用。

在可逆的非竞争性抑制中，底物和抑制剂同时结合到酶的不同位置，使酶失活。这种抑制不能通过增加底物浓度来克服。

不可逆和可逆酶抑制剂的异同

• 不可逆酶抑制剂和可逆酶抑制剂能够与酶结合并降低其催化活性。
• 不可逆抑制剂与靶酶结合紧密，酶-抑制剂复合物的解离非常缓慢。抑**用是不可逆的。 另一方面，可逆抑制剂的特点是酶-抑制剂复合物的快速解离。抑**用为 可逆的。
• 不可逆抑制剂可分为三类：基团特**试剂、底物类似物和**抑制剂。 可逆抑制剂分为两类：竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂。
• 不可逆底物类似物和可逆竞争性抑制剂通过模仿酶特**底物起类似作用。底物类似物不可逆地修饰酶的活性部位，而 增加底物浓度可以逆转竞争抑制。

不可逆的(irreversible) vs. 可逆酶抑制剂：对照表(reversible enzyme inhibitors: comparison table)

总结

不可逆和可逆的酶抑制剂是能够与酶结合并使其失活的分子。

不可逆抑制剂通过修饰活性位点和缓慢地从靶酶中解离而发挥更持久的作用，而可逆抑制剂的特点是快速地从酶中解离，其抑制活性很容易逆转。