蛋白质是生命所必需的,有多种形式。它们的结构可以变化,这对氨基酸的功能和各种生物功能有很大影响。α螺旋是由一条由氢键连接的氨基酸链组成,将螺旋归类为二级蛋白质结构。它通常有10个氨基酸长,具有类似于弹簧的特性。可以打破键的力量可以破坏单螺旋,以及细胞的结构和脱氧核糖核酸(DNA)的结合。
如果一个α螺旋断裂,它可以导致其他局部蛋白质解开。细胞功能和更高的生物功能会被破坏。阿尔法螺旋在它们的键中储存能量,需要有足够强的力量来打破每个键,以导致结构解开其形状。它们有各种图案,如螺旋-转-螺旋图案,其直径相当于DNA中的沟。
蛋白质的α螺旋作为DNA的结构性支持成分,在更大的范围内作为细胞骨架的支持成分。在更大的生物规模上,α螺旋在头发以及羊毛和蹄子的构造中很重要。它们还在其他结构的构成中发挥作用,如α螺旋β片,其中两个或多个氨基酸链平行排列。β片的各条链之间形成多个氢键,形成一个刚性结构。一边可以抵抗水分子,而另一边则带电,能够与水互动或被水改变。
极性电荷是影响稳定性的一个因素。α螺旋通常一端带正电,另一端带负电,这可能会破坏结构的稳定性。带负电荷的氨基酸通常位于正端,但有时带正电荷的蛋白质会出现在负端。无论哪种安排都能稳定螺旋线,并保持其完整。
每个α螺旋都是亚微观的,但具有一定程度的机械耐久性,甚至在分子水平。一定程度的弹性和强度被归因于蛋白质,但机械负荷对这些结构的影响并不完全了解。任何变形或失效是如何发生的尚不清楚,但如果发生断裂和松开,就会对细胞和生物体的生物功能造成损害。
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