酶被定义为催化生化反应的大分子。在这种化学反应中，起始分子称为底物。酶与底物相互作用，将其转化为新的产物。大多数酶的命名都是将底物的名称与-ase后缀（例如蛋白酶、脲酶）结合起来的。几乎所有体内的代谢反应都依赖于酶，以使反应进行得足够快，从而发挥作用。

被称为激活剂的化学物质可以增强酶的活性，而抑制剂则会降低酶的活性。对酶的研究称为酶学。

有六大类用于对酶进行分类：

1. 氧化还原酶-参与电子转移
2. 水解酶-通过水解分解底物（吸收水分子）
3. 异构酶-转移分子中的一个基团以形成同分异构体
4. 连接酶（或合成酶）-将核苷酸中焦磷酸盐键的断裂与新化学键的形成结合起来
5. 氧化还原酶-在电子转移中起作用
6. 转移酶-将化学基团从一个分子转移到另一个分子

酶是如何工作的

酶的工作原理是降低发生化学反应所需的活化能。像其他催化剂一样，酶会改变反应的平衡，但在反应过程中不会被消耗。虽然大多数催化剂可以作用于许多不同类型的反应，但酶的一个关键特征是它具有特异性。换句话说，催化一个反应的酶不会对另一个反应产生任何影响。

大多数酶是球状蛋白质，比它们相互作用的底物大得多。它们的大小从62个氨基酸到2500多个氨基酸残基不等，但只有一部分结构与催化有关。这种酶有一个活性位点，它包含一个或多个结合位点，这些结合位点将底物定位在正确的构型中，还有一个催化位点，这是分子中降低活化能的部分。酶结构的其余部分主要以最佳方式将活性部位呈现给底物。也可能存在变构位点，激活剂或抑制剂可在该位点结合引起构象变化，从而影响酶的活性。

有些酶需要一种额外的化学物质，称为辅助因子，才能发生催化作用。辅助因子可以是金属离子或有机分子，如维生素。辅助因子可以松散或紧密地与酶结合。紧密结合的辅因子称为假肢群。

酶如何与底物相互作用的两种解释是Emil Fischer在1894年提出的“锁和键”模型和诱导拟合模型，这是Daniel Koshland在1958年提出的锁和键模型的修改。在锁和键模型中，酶和底物具有相互适合的三维形状。诱导拟合模型提出酶分子可以根据与底物的相互作用改变其形状。在这个模型中，酶和底物有时会在相互作用时改变形状，直到活性位点完全结合。

酶的例子

已知有5000多个生化反应是由酶催化的。这些分子也用于工业和家用产品。酶被用来酿造啤酒、酿造葡萄酒和奶酪。酶缺乏与某些疾病有关，如苯丙酮尿症和白化病。以下是一些常见酶的示例：

• 唾液中的淀粉酶催化食物中碳水化合物的最初消化。
• 木瓜蛋白酶是一种常见的酶，存在于肉类嫩化剂中，它的作用是打破将蛋白质分子结合在一起的键。
• 洗衣粉和去污剂中含有酶，有助于分解蛋白质污渍和溶解织物上的油。
• DNA聚合酶在复制DNA时催化反应，然后检查以确保使用了正确的碱基。

所有的酶都是蛋白质吗？

几乎所有已知的酶都是蛋白质。有一段时间，人们相信所有的酶都是蛋白质，但已经发现了某些被称为催化RNA或核酶的核酸具有催化性质。大多数时候，学生们都在学习酶，他们实际上是在学习基于蛋白质的酶，因为很少有人知道RNA是如何作为催化剂的。