多肽和蛋白质是细胞的天然和必需的有机化合物。它们都是由氨基酸组成的。氨基酸是天然存在的化合物，它们连接在一起形成肽、多肽和蛋白质。每个氨基酸包含一个胺（-NH2）和一个羟基（-COOH）基团，以及一个特定的侧链（R基团）。侧链基团的大小、形状、电荷和反应活性各不相同，因此对每个氨基酸都是唯一的。有20种单体氨基酸能够以不同的组合连接在一起，从而赋予多肽和蛋白质高度的多样性。

什么是多肽(a polypeptide)？

多肽是具有通过共价肽键连接在一起的特定氨基酸序列的聚合物。肽键是两个氨基酸之间缩合反应的结果：一个氨基酸的羧基与相邻氨基酸的氨基发生反应，释放出水分子（H2O）。由肽键连接的氨基酸短链称为肽。肽通常由20-30个氨基酸组成。具有特定序列的长链氨基酸残基被称为多肽。多肽可含有多达4000个残基。多肽的特征是由连接的氨基酸链的核心原子的重复序列形成的多肽主链。附在多肽主链上的是氨基酸特异的侧链，即R基团。多肽可以折叠成一个固定的结构形成一种蛋白质。因此，多肽构成构成蛋白质一级结构的氨基酸残基的线性序列。

什么是蛋白质(a protein)？

蛋白质是结构和功能复杂的分子。蛋白质一词用来描述一个或多个多肽折叠形成的三维结构。蛋白质有四个层次的结构组织，多肽是蛋白质的一级结构。当多肽链形成时，蛋白质具有二级结构α 螺旋和β 被单。蛋白质的三级结构构成了多肽链的完整三维结构。当一条以上的多肽链参与蛋白质复合物时，蛋白质结构被指定为四级结构。多肽链的折叠形成蛋白质是基于许多弱的非共价键，这些键形成于一条链的不同部分，甚至两条或更多的多肽链之间。非共价键包括多肽主链的原子和侧链R基团，有三种类型：氢键、离子键和范德华键。大量弱的非共价键平行作用，它们的强度结合在一起，以确保折叠蛋白质结构的稳定性。蛋白质组织的一个亚结构是蛋白质结构域。它由能独立折叠成稳定结构的多肽链的任何部分组成。每个域包含40到350个氨基酸。最小的蛋白质只有一个结构域，而大的蛋白质可以包含几十个结构域。蛋白质的每个结构域通常与一个不同的功能相关。蛋白质的功能特性很大程度上取决于它们的结构和形状，使它们能够与其他分子进行物理相互作用。这些相互作用总是特定的和有选择性的。每种蛋白质都能与其配体结合位点结合，与一个或几个被称为配体的分子具有很高的亲和力。配体结合位点是蛋白质表面由多肽链折叠形成的空腔。蛋白质中单独的配体结合位点可以与不同的配体结合，调节蛋白质的功能，或者帮助蛋白质移动到细胞中的特定位点。蛋白质的功能与其结构密切相关。一种氨基酸的改变会破坏它的形状并导致功能丧失。

多肽与蛋白质的区别

1. 多肽和蛋白质的定义

多肽是通过共价肽键连接在一起的特定氨基酸序列形成的聚合物。

蛋白质是由一条或多条多肽链折叠而成的结构和功能复杂的分子。

1. 多肽和蛋白质的结构差异

多肽具有简单的结构，由连接的氨基酸链核心的重复原子序列形成的多肽主链组成。附在多肽主链上的是氨基酸特异的侧链，即R基团

另一方面，蛋白质是由一条或多条折叠成二级、三级或四级结构的多肽链组成的复杂分子。

蛋白质的形状由三种弱的非共价键保持稳定：氢键、离子键和范德华键。

1. 多肽和蛋白质的功能

多肽的主要功能是作为更复杂蛋白质的一级结构。多肽缺乏使蛋白质与配体结合并发挥功能的三维结构。

另一方面，蛋白质的结构复杂，其稳定的形状及其配体结合位点使其能够特**地和高亲和力地与特定配体结合，受到调节，并参与许多重要的细胞代谢途径。

多肽与蛋白质：比较表

总结 - 多肽的合成(of polypeptide) vs. 蛋白质(protein)

多肽和蛋白质是细胞中天然存在的基本有机化合物。

虽然氨基酸是它们共同的主要成分，但多肽和蛋白质存在主要的结构和功能差异：

1. 多肽是由共价肽键连接的氨基酸的简单聚合物，而蛋白质是一种复杂的分子，其特征是由一条或多条多肽链折叠而成的稳定结构，通过非共价键连接在一起。

1. 多肽的主要功能是作为蛋白质的一级结构，而蛋白质是一种复杂的化合物，其配体结合位点使其能够与特定的和不同的分子结合，并在细胞中具有功能活性。